18 de junio de 2003, por Kaayla Daniel

Traducido por Verónica Belli Obando

Varios años atrás la empresa Knox Gelatin introdujo con gran ostentación su nuevo producto “Nutrajoint”. Para publicitar este nuevo suplemento que contenía gelatina, vitamina C y calcio, los anuncios de la compañía aclamaron que “estudios científicos recientes” probaban que la gelatina puede contribuir con la construcción de cartílagos y huesos fuertes.

De hecho, la evidencia al respecto se remonta a más de un siglo atrás, y no solo estableció el valor benéfico de la gelatina para los huesos y los cartílagos, sino también para la piel, el sistema digestivo, el sistema inmune, el corazón, y los músculos.

Sin embargo, dichos estudios pioneros fueron obviados por Knox Gelatin, así como por casi todos los demás. Por eso no fue sorprendente que en 1997 los editores de La Carta de Salud y Nutrición de la Universidad de Tufts advirtieran a los consumidores que no compren el producto “Nutrajoint”, ni ningún suplemento similar, ya que la idea de que la gelatina pueda contribuir a la construcción de huesos y cartílagos fuertes era “una teoría que aún debe ser investigada”. En cuanto a la teoría en sí misma, en su carta señalaron que “suena bastante de acuerdo con <<eres lo que comes>>”. En conclusión, declararon que incluso si Nutrajoint funcionaba como ellos decían, sería totalmente innecesario su consumo debido a que “el cuerpo es capaz de fabricar su propia prolina y glicina a medida que lo necesita y por ende no sufre de ninguna deficiencia.”¹

La noción de que el cuerpo puede crear prolina y glicina es, por supuesto, la razón por la que ningún amino ácido es considerado “esencial”. Sin embargo, nuestra habilidad de fabricarlos fácilmente en abundancia, y al ritmo en que los necesitamos, es probablemente cierta solo para aquellas personas que disfrutan de una salud buena y radiante. El sentido común sugiere que los millones de estadounidenses que sufren de articulaciones rígidas, problemas de piel, y otros trastornos de la piel, el colágeno, el tejido conectivo y el cartílago, pueden estar sufriendo graves déficits de prolina, glicina y otros nutrientes que necesitamos.

Para entender por qué estos nutrientes pueden llegar a ser tan críticos para la salud de las articulaciones, consulté muchos y distintos libros, y aprendí que el cartílago de tipo hialino, el más común en el cuerpo humano, deriva su fuerza de una red densa, entrecruzada y fibrosa, compuesta de fibras de colágeno, y su resiliencia de la matriz similar a un gel en que estas fibras se insertan.

De acuerdo con un libro sobre los trastornos óseos,² la prolina y la glicina tienen roles importantes en las fibras colágenas que se construyen a partir proteínas gigantes que contienen cada una alrededor de 1000 amino ácidos. La glicina contribuye con un tercio del total de aminoácidos. La glicina contribuye con un tercio del total de los aminoácidos. La glicina es un pequeñísimo aminoácido que tiene la habilidad de estructurar cadenas que se apiñan minuciosamente en un paquete. Los otros aminoácidos que figuran de manera prominente son la prolina y la hidroxiprolina, todos capaces de retorcerse a ellos mismos en hélices hacia la izquierda, luego cambiar de dirección y torcerse hacia la derecha en una superhélice. Estos pequeños contorsionistas forman macromoléculas robustas, similares a un bastón, que luego forman bastones aún más robustos denominados fibrillas. No es de extrañarnos que el cartílago pueda tener una fuerza de tensión tan impresionante.

La asombrosa resiliencia del cartílago se origina de su matriz gelatinosa. Lejos de ser una gelatina natural improvisada, esta matriz es altamente estructurada con proteínas y azúcares complejos. Mejor conocidos son los proteoglicanos que se envuelven por encima, debajo y alrededor de la red de fibras de colágeno. Como su nombre lo sugiere, estas moléculas gigantes están hechas de proteínas y azúcares. Su rol principal es atraer el agua y aferrarse a ella, y fueron diseñadas para ser muy muy sedientas. De acuerdo con ello, su elaborada estructura incluye una hebra central de ácido hialurónico que sostiene tantas como 100 de las proteínas más grandes encontradas en el cuerpo. Posteriormente, estas se dividen en conglomerados de cadenas conocidos como “sulfato de condroitina” y “sulfato de keratina”. En términos de electricidad, estas cadenas llevan cargas negativas y se repelen las unas a las otras. Con la distancia que mantienen entre ellas crean espacio para el agua que atraen.

En medio de los proteoglicanos están las células cartilaginosas -condrocitos- cuyo trabajo es regular el metabolismo del cartílago, fabricar las moléculas gigantes de proteoglicanos y las fibras de colágeno, y construir nuevo cartílago a medida que sea necesario. Para hacerlo, los condrocitos necesitan los nutrientes adecuados administrados en las proporciones correctas a través del agua y el líquido sinovial que alimenta al cartílago. Como era de esperarse, entre dichos nutrientes están los mismos aminoácidos que conforman el colágeno y el cartílago: la prolina y la glicina. Aunque no todos los textos lo digan así, el sentido común sugiere que, al menos en cuanto al cartílago, somos lo que comemos.

Es un hecho, además, que existe información científica sólida que respalda esta observación del sentido común. Aunque la investigación en la prolina y la glicina no es abundante, sí existen unos cuantos buenos estudios que sirven para aclarar la naturaleza esencial de estos aminoácidos que no son considerados esenciales. Muchos investigadores creen que la prolina y la glicina debería al menos ser consideradas “condicionalmente esenciales” (junto con la arginina, la cisteína, la glutamina, la serina, la taurina y la tirosina)³, lo que significa que bajo la mayoría de condiciones, el cuerpo no puede elaborar cantidades suficientes de estos compuestos y debe conseguirlos de los alimentos. Incluso más interesante, esta investigación sugiere que muchos deberíamos consultar nuevamente aquellos estudios del siglo 19 e inicios del siglo 20 que en su momento fueron dejados de lado.

Prolina

La evidencia es creciente sobre la necesidad de clasificar a la prolina como un “aminoácido esencial” (es decir, un aminoácido que necesariamente debemos obtener de los alimentos). La investigación demuestra que los niveles de plasma caen entre 20 y 30 por ciento cuando las personas sin ninguna patología entran en dietas carentes de prolina.⁴ Esto sugiere que es posible que el cuerpo no produzca cantidades suficiente de prolina por sí mismo, sin ayuda de la dieta.

Los editores de la universidad Tuft creyeron que una deficiencia de prolina era altamente improbable porque se encuentra en prácticamente todos los alimentos proteicos, excepto la lactoalbúmina (una proteína del suero de leche), y porque muy pocos estadounidenses sufren malnutrición por inanición. Sin embargo, las personas aún podrían tener niveles bajos de prolina si consumieran poca proteína. Esto no es solo posible actualmente en Estados Unidos, sino que es bastante probable dada la alta incidencia de dietas altas en carbohidratos, bajas en grasas y bajas en proteína. Para quienes se alimentan así, la forma más obvia de nivelar su consumo de prolina es añadir proteína a la dieta.

Sin embargo, en algunas ocasiones el problema no es una ingesta inadecuada de proteínas, sino que el cuerpo no está en capacidad de metabolizar la prolina a la forma activa de hidroxiprolina. Tanto la deficiencia aguda como crónica de vitamina C produce un incremento significativo en el ratio de prolina a hidroxiprolina en orina⁵, un símbolo de que la conversión no está llevándose a cabo correctamente.⁵ El hierro es otro cofactor necesario, y la vitamina C es bien conocida por mejorar la asimilación de hierro.^8,9,10,11 La función de la vitamina C es mantener a la enzima prolil hidroxilasa en su forma activa: sin esta enzima la prolina y la lisina en el pro-colágeno no puede ser hidroxilada.⁷

Como podemos imaginar, la prolina ha sido recomendada como un suplemento que podría beneficiar a las personas interesadas en tener una piel “juvenil”, suave y firme. Aunque existe poca ciencia de rigor que respalde esta idea, existe un libro popular escrito por Leon Chaitow DO, ND que recomienda la suplementación de 400-1000 mg diarios y siempre junto con vitamina C. Chaitow cita la investigación de Carl Pfeiffer discutida en el libro Mental and Elemental Nutrients (Keats, 1975), pero aparentemente no cita información publicada en revistas científicas.¹²

Sin embargo, un estudio en la revista Journal of Gerontology (Revista de gerontología) mostró su desacuerdo, concluyendo que “no existen variaciones significativas en relación a la edad en el contenido de prolina, hidroxiprolina, lisina e hidroxilisina en el rango de edad de 0 a 93 años de edad.” Lo que encontraron fue que “los cambios en las uniones (cross-links) derivadas del aldehído pueden ser responsables por los efectos del envejecmiento.”¹³

La prolina y la vitamina C también se unen para la realización de otras funciones vitales. Linus Pauling y Matthias Rath han propuesto que los pacientes cardiacos con niveles elevados de lipoproteína (a) deberían consumir una fórmula compuesta por prolina, lisina y vitamina C para ayudar a revertir el bloqueo de arterias causado por la lipoproteína (a).¹⁴

Glicina

La glicina también podría considerarse un aminoácido “condicionalmente esencial”.

Siendo el aminoácido más simple, la glicina constituye una fuente básica de nitrógeno para la fabricación de otros aminoácidos, y es utilizado en la síntesis de hemoglobina, creatina, porfirina, sales biliares, glutatión, y los nucleótidos AND y ARN. La glicina participa en la glucogénesis (la fabricación de glucosa), por lo que niveles bajos de glicina pueden producir síntomas similares a la hipoglicemia.

Otra función vital de la glicina es la desintoxicación. El cuerpo humano requiere cantidades abundantes de glicina para desintoxicarse luego de haber sido expuesto a toxinas. La glicina se conjuga directamente con el ácido benzoico. Sobre el fenómeno que sugiere que individuos estresados con (cantidades muy altas de) ácido benzoico muestran inhibición de la síntesis de glutatión -la glicina es un aminoácido precursor para el glutatión-, algunos investigadores han concluido que la glicina podría mejorar el funcionamiento de la Fase II de la desintoxicación hepática. “El ácido benzoico es utilizado ampliamente en la industria alimentaria como conservante. Bajo circunstancias normales, la mayoría de individuos es capaz de manejar fácilmente estas fuentes de ácido benzoico a los niveles que mayormente se encuentran en la dieta. Sin embargo, incluso dichos niveles pueden significar un problema para aquellas personas cuyo estado de glicina no es óptimo, en especial en aquellas situaciones que demandan mayores cantidades de glicina -como el embarazo o la anemia de células falciformes.”¹⁵

La glicina también contribuye con la digestión al promover la secreción de ácido gástrico. Investigación publicada en 1976 estableció que las proteínas estimulan la secreción de ácido gástrico, pero aparentemente, el hecho de que las proteínas estimulen la secreción de ácido graso no significa que todos los aminoácidos lo hagan.¹⁶ La glicina es uno de los aminoácidos que sí lo hacen, un hecho que fue descubierto en 1925.¹⁷ Los efectos de otros aminoácidos y sus péptidos relacionados en la secreción de ácido gástrico no han sido determinados, pero los investigadores han propuesto que “la glicina puede tener aplicación en el diseño de dietas definidas químicamente para pacientes con desórdenes gastrointestinales”.¹⁸

La habilidad de digerir proteínas obviamente juega un rol vital en el mantenimiento de la buena salud. Muchos escritores populares de temas de salud, incluyendo Adelle Davis y Linda Clark, han identificado problemas causados por la deficiencia de ácido hipoclorhídrico, tan generalizada entre las personas hoy en día, especialmente después de los 40 años de edad. Como lo expresa Davis, “Cantidades muy bajas de ácido hipoclorhídrico afecta a la digestión de proteínas y la absorción de vitamina C, permite que las vitaminas B se destruyan, e impide que los minerales alcancen la sangre, al punto en que puede desarrollarse anemia y los huesos pueden desmoronarse.” Esta es una declaración atrevida y al mismo tiempo sólidamente respaldada por los muchos estudios que cita, publicados entre 1939 y 1961.¹⁹

Más recientemente, el médico Robert Atkins ha tomado parte en el asunto. “Una falta de ácido estomacal es una condición común, resultado del envejecimiento, la genética, el uso de ciertos fármacos, y una variedad de otros factores.” Citando 11 estudios proporcionados por su principal investigador, Robert Crayhon, el Dr. Arkins sostiene que la inhabilidad de digerir correctamente l as proteínas contribuye con el asma, la diabetes, las alergias alimenticias, las infecciones intestinales, la psoriasis, el vitíligo, la urticaria, el eczema, la dermatitis herpetiforme y el acné.”²⁰

La glicina también tiene un rol fundamental en la curación de heridas. En un estudio que data de 1929, al igual que en estudios más recientes, la evidencia sugiere que “existe un margen estrecho entre la demanda metabólica de glicina y la tasa a la cual la glicina puede formarse o estar disponible en nuestro cuerpo. Un estado marginal de disponibilidad de glicina es probablemente más común de lo que se pudo detectar en el pasado.”²¹ En otras palabras, cuando el cuerpo necesita glicina para su reparación, probablemente no puede fabricar toda la cantidad que necesita, y debe obtener glicina adicional de la dieta.

Investigadores en la Universidad Rutgers también estudiaron a la glicina y la curación de heridas. Se alimentaron ratas con y sin suplementos de glicina más arginina, o glicina más ornitina. El equipo de investigadores encontró que la combinación de glicina más arginina mejoró de manera significativa la retención de nitrógeno tanto en las ratas traumatizadas como en las ratas no traumatizadas. Los investigadores teorizaron que la glicina y la arginina eran las más efectivas debido a que ambas “ocurren en concentraciones particularmente altas en la piel y el tejido conectivo y podrían, por tanto, ser necesarias en cantidades más altas para la reparación de tejidos.” Los investigadores además especularon que “el efecto benéfico de la arginina junto a la glicina está relacionado con la síntesis de la creatina necesaria para la curación de heridas.”²²

Otro grupo de personas con probabilidades de tener déficits de glicina consiste en los pacientes de anemia de células falciformes. “En la anemia de células falciformes, la hemólisis crea una demanda de glicina del orden de 1-2 gramos diarios para satisfacer las demandas de la síntesis del grupo hemo. Una ingesta alimentaria normal puede abastecer justamente de esta cantidad de glicina, y la síntesis endógena de glicina puede ser insuficiente para satisfacer las necesidades remanentes del cuerpo. Estas personas están viviendo en un estado crónicamente precario con respecto a la suficiencia de glicina.”²³

Para que sea posible satisfacer tantas y tan diversas demandas metabólicas, la glicina debe estar disponible con facilidad. Obviamente, el cuerpo puede fabricar glicina, pero existen muchas razones para pensar que incluso las personas saludables, sin diagnóstico alguno, puedan no ser capaces de fabricarla en cantidades suficientes. Por ejemplo, investigadores encontraron que, para un grupo de hombres adultos con dietas bajas en proteínas, su síntesis de glicina no era capaz de satisfacer su demanda metabólica normal. Al estudiar a la glicina y a la alanina, encontraron que la síntesis de glicina (mas no la de alanina) declinaba cuando los aminoácidos se eliminaban de la dieta, en especial para las ingestas más bajas. El metabolismo de la glicina (al contrario del metabolismo de la alanina) parece “responder a la composición de amino ácidos de la dieta”. Si bien no había seguridad plena de la significancia metabólica y funcional exacta de este descubrimiento, los investigadores concluyeron que la restricción prolongada de nitrógeno dietario y/o del abastecimiento de glicina y amino ácidos dietarios probablemente limitaría la capacidad de los tejidos de formar creatina, porfirinas, purinas, y glutatión.²⁴

Los niños y las mujeres embarazadas, a su vez, necesitan cantidades considerables de glicina en su dieta. La investigación indica que la deficiencia de glicina podría limitar el crecimiento en infantes, y determina que “las demandas de glicina del feto en crecimiento son bastante altas, tanto en términos absolutos como en relación a otros aminoácidos, entre dos a diez veces mayor en base molar.” Optimizar la ingesta de glicina podría mejorar la condición en que nacen los infantes prematuros.²⁵

Adicionalmente, la glicina es el aminoácido limitante en los niños recuperándose de malnutrición, a la vez que es el aminoácido limitante para el crecimiento rápido.²⁶ Asimismo, el estado de la glicina es un indicador importante de un embarazo normal. “A medida que el embarazo avanza, la producción endógena de glicina puede ser insuficiente para satisfacer las crecientes demandas.”²⁷

Otro estudio sobre la alimentación infantil mostró que la suma de los aminoácidos libres en plasma incrementa luego de la comida, a la vez que el ratio de glicina a valina disminuye. El tipo de comida determina qué tan rápido esto ocurre y qué tan pronto se recuperan los niveles normales. La lactancia, al contrario de la fórmula, produce alteraciones más rápidas, así como una normalización más veloz.²⁸ Esto explica por qué, antes de mediados del siglo veinte, los doctores recomendaban la adición de gelatina rica en glicina a las fórmulas infantiles hechas en casa que eran utilizadas cuando la lactancia por algún motivo no era posible.²⁹

Vistos en conjunto, estos estudios respaldan fuertemente la idea de que, si se limita la cantidad de glicina durante los primeros meses de vida, podría estarse limitando el crecimiento al mismo tiempo. Una vez que los niños crecen, la necesidad de glicina no disminuye. Como destacaremos más adelante, este pequeño aminoácido sirve muchas funciones metabólicas y el cuerpo no lo produce por sí mismo en cantidades suficientes.

Gelatina: la manera tradicional de asegurar cantidades adecuadas de prolina y glicina en la dieta

Para muchas personas puede ser suficiente con no llevar dietas bajas en proteína o asegurarse de incluir suficiente proteína en su alimentación. Aquellos que a pesar de alimentarse con proteínas tengan deficiencias proteicas puede que elijan automedicarse con suplementos de prolina y glicina, o probablemente se les aconseje optar por una fórmula personalizada de aminoácidos basada en una evaluación de su perfil de aminoácidos.

Sin embargo, una mejor solución sería mejorar su nivel de colágeno añadiendo gelatina a sus dietas en forma de caldos ricos en gelatina que pueden utilizarse en sopas, guisos, y salsas. Este alimento tradicional, la gelatina, que prácticamente ha desaparecido de la mesa estadounidense, es uno que encaja perfectamente con el dicho “somos lo que comemos”. La gelatina -la verdadera gelatina- industrializada también es un elemento útil, al ser simplemente colágeno desnaturalizado mediante calor. Sin embargo, no es recomendable para aquellos con sensibilidad al glutamato monosódico (GMS) dado que contiene pequeñas cantidades de este.

La gelatina es muy rica en prolina e hidroxiprolina. De acuerdo con el sitio web de una empresa de alimentos, la gelatina contiene 15,5 y 13,3 gramos de prolina e hidroxiprolina, respectivamente, por cada 100 gramos de proteína pura. También contiene 27,2 gramos de glicina por cada 100 gramos de proteína pura. Otras fuentes indican figuras distintas (dependiendo de los ingredientes utilizados en la fabricación de la gelatina y la calidad de sus insumos), pero todos de manera consistente muestran niveles altos de prolina, hidroxiprolina y glicina.

Mientras que la gelatina es rica en prolina y glicina, su contenido de metionina, histidina y tirosina es bajo, y no contiene triptófano. Es por eso que en los libros publicados a partir del siglo 19 se ha señalado a la gelatina como “una proteína de baja calidad”. Pero a pesar de sus aparentes limitaciones, la gelatina fue valorada por sus beneficios medicinales por miles de años y fue por mucho considerada una panacea para todo, desde la piel y problemas de articulaciones, hasta malestares digestivos y dolencias del corazón.

La gelatina empezó a ser desprestigiada en el siglo 19 cuando los científicos demostraron que una dieta solo de pan y gelatina no podría sostener la vida.³⁰ La obvia conclusión de que la gelatina no es un reemplazo para la carne u otros alimentos proteicos importantes no significa que no tiene lugar en nuestra dieta. Al contrario, un sustancial cuerpo de evidencia sugiere que la gelatina debería tener un lugar significativo en ella.

Desafortunadamente, la mayoría de estos primeros estudios son difíciles de conseguir, habiendo sido publicados en revistas del siglo 19 e inicios del siglo 20 que ya no se encuentran en la mayoría de librerías médicas. Las dos fuentes más valiosas que podemos encontrar son un artículo fascinante por el médico Francis Pottenger, sobre el valor de la gelatina para la digestión, y una copia de un valioso libro de cocina del año 1945 titulado “Gelatin in Nutrition and Medicine” (“Gelatina en la medicina y la nutrición”), escrito por N.R. Gotthoffer, director de investigación para la compañía de gelatina Grayslake, en Grayslake, Illinois. En su prefacio a su libro de 162 páginas, Gotthofer declara que pasó 19 años, entre 1827 y 1945, estudiando la literatura científica sobre la gelatina.

El Dr. Gotthoffer publicó sus descubrimientos varios años después de que Dr. Pottenger anunciara con gran algarabía sus teorías e investigación sobre el valor de la gelatina para la salud y la digestión en la Junta Anual de la Sociedad Terapéutica de Estados Unidos de 1937 en Atlantic City. “La gelatina puede utilizarse en conjunto con casi cualquier dieta que el médico considere pertinente”, dijo Pottenger. “Sus propiedades coloidales facilitan la digestión de cualquier alimento que provoque malestar estomacal en el paciente. Incluso aquellos alimentos a los que el individuo ha sido declarado definitivamente sensible, corroborado por el índice leucopénico y las dietas de eliminación, frecuentemente son tolerados con una mínima incomodidad o incluso sin incomodidad alguna si la gelatina es parte de la dieta.”³¹

Para ese entonces, el Dr. Gotthoffer había presentado muchos estudios previos respaldando el rol de la gelatina en la digestión. A inicios de aquel siglo los investigadores demostraron que la gelatina incrementa la utilización de la proteína en el trigo, la avena y el centeno, mas no en el maíz; que la digestibilidad de los frejoles es ampliamente mejorada con la adición de gelatina, y que la gelatina ayuda a la digestión de la proteína de la carne.³² Lo último parece confirmar los reportes subjetivos de muchas personas que señalan que las carnes en las sopas y en guisos de ollas cocidos con huesos por largos períodos en un líquido al que se le ha añadido un chorrito de vinagre son más fáciles de digerir que los bifes y las chuletas cocidos rápidamente, y explicar por qué las salsas concentradas en gelatina son el corazón de muchas tradiciones culinarias.

A manera de confirmación a estudios recientes que señalan la capacidad de la glicina de favorecer el crecimiento infantil adecuado, Gotthofer reportó la existencia de más de 30 años de estudios de investigación que demostraban que la gelatina puede mejorar la digestión de la leche y los productos lácteos. Por consiguiente, los autores de textos de nutrición de los años 1920s y 1930s recomendaron que se incluya a la gelatina en las fórmulas infantiles para asemejar la leche de vaca a la leche humana. La explicación de Gotthoffer fue que “el cuajo que se obtiene de la coagulación de la leche de las mujeres es más suave y más fácil de digerir que la de la leche de vacas. Sin embargo, cuando se añade gelatina a la leche de vaca se obtiene una gelatina de características igualmente deseables. Adicionalmente, la gelatina ejerce una influencia muy importante en la fracción grasa de la leche. Sirve no solo para emulsificar la grasa de la leche sino también, al estabilizar a la caseína, para mejorar la digestibilidad y la absorción de la grasa, que de otra manera sería arrastrada junto con la caseína en algo similar a una masa grumosa. Como resultado, los infantes alimentados con fórmulas enriquecidas con gelatina mostraron una reducción en los síntomas de alergia, en la incidencia de vómitos, cólicos, diarrea, constipación y dificultades respiratorias, en comparación con aquellos consumiendo solo leche de vaca.³³

Asimismo, Gotthoffer encontró estudios mostrando que a los adultos convalecientes que habían perdido peso debido a intervenciones quirúrgicas, disentería, cáncer y otras enfermedades, les iba mejor si se añadía gelatina a su dieta. “Se dice que hasta el estómago más sensible la retiene y nutre cuando casi nada más parece ser tolerable”, escribió L. E. Hogan en 1909.³⁴ Una razón por la que la gelatina se recomendaba tanto para individuos malnutridos era que disminuía la cantidad de proteína completa necesaria para el cuerpo.

Los efectos “de repuesto” de la gelatina en la proteína eran de particular interés para muchos investigadores tempranos. Con “proteína “de repuesto” ellos hacían referencia a que el cuerpo tendía a canibalizar menos la proteína almacenada en sus propios músculos, un evento de alta ocurrencia durante el ayuno o durante la pérdida rápida de peso por enfermedades. La gelatina, por tanto, ayuda a mantener el cuerpo en el estado que actualmente los nutricionistas denominan “balance de nitrógeno”. Tal y como escribió en 1872 Carl Voit, un investigador que pasó diez años estudiando a la gelatina, “al ser ella descompuesta, previene la descomposición de las proteínas del propio cuerpo, ejerciendo así sus extraordinarios poderes de repuesto”. Sin embargo, al mismo tiempo, Voit encontró que la gelatina por sí sola no es capaz de abastecer los suministros de proteína al cuerpo.³⁵

La gelatina y la digestión

Voit también encontró que la gelatina mejoraba la digestión debido a su habilidad para equilibrar tanto casos de deficiencia como de exceso de ácido clorhídrico; se dijo también que pertenecía a las sustancias de tipo “peptogénicas”, que favorecen el flujo de jugos gástricos promoviendo la digestión.³⁶

La reputación tradicional de la gelatina como restauradora de la salud se sostiene principalmente en su habilidad para aliviar cualquier sensación de malestar en el tracto digestivo. “La gelatina forra la membrana mucosa del tracto intestinal y lo protege contra cualquier ataque futuro de la comida,” escribió Erich Cohn del Policlínico Médico de la Universidad de Bonn, en el año 1905. Cohn recomendó el consumo de gelatina a las personas con “catarro intestinal” -una inflamación de la membrana mucosa que hoy suele llamarse “síndrome del intestino irritable”. Es interesante notar que el tipo de gelatina utilizado en los experimentos de seguimiento realizados en personas con enfermedades intestinales incluso se describía específicamente como un “caldo concentrado de patas de terneros”.³⁷ Este tipo de gelatina habría sido rica en cartílago y hueso y presuntamente tendrían un mejor perfil de aminoácidos que el colágeno puro.

Hoy en día los nutricionistas clínicos atienden cada vez más casos de disbiosis: desbalances entre la “buena” y la “mala” microbiota en el tracto intestinal. Sobre el hecho de que las alteraciones fermentativas resultantes están relacionadas con alergias alimentarias a los granos, o intolerancia a un consumo alto de carbohidratos, es fascinante encontrar que un investigador llamado C.A. Herter haya hablado directamente el tema en el año 1908:

“El uso de gelatina como alimento en el tratamiento de las infecciones bacterianas del tracto intestinal nunca ha recibido la atención que merece. El médico a menudo tiene que confrontar el reto nutricional que supone mantener la nutrición del individuo bajo condiciones donde ninguna combinación de proteínas, grasas y carbohidratos satisface un estado adecuado de nutrición. La dificultad que aparece más a menudo es que cualquier intento de incluir carbohidratos en la alimentación va seguido de alteraciones fermentativas de naturaleza aguda o subaguda que retrasa la recuperación o incluso favorece una infección existente al punto de amenazar la continuidad de la vida. Es, por tanto, un gran anhelo encontrar un alimento que al mismo tiempo que sea fácilmente absorbible, además suministre los requerimientos de energía y esté exento de la descomposición fermentativa que es tan común. Tal alimento lo podemos encontrar en la gelatina.”³⁸

Años después Schwick y Heide encontraron que el exceso de proteínas contenedoras de hidroxiprolina en serum y orina era un marcador confiable para condiciones patológicas. Ellos propusieron que el rompimiento del colágeno muy probablemente resultaba de la reacción antigénica. “No hace mucho la opinión predominante era que la gelatina no era ni antigénica ni inmunogénica. Sin embargo, con el ingreso de métodos inmunológicos minuciosos -particularmente las técnicas de hemaglutinación (aglutinación de los glóbulos rojos)- pudieron demostrarse los anticuerpos generados contra la gelatina. Fue sorprendente encontrar anticuerpos contra la gelatina en serum de humanos y animales que nunca habían sido inyectados con gelatina y colágeno.” Schwick y Heide añadieron que esto ocurre frecuentemente en casos de artritis reumatoide y otras enfermedades degenerativas de las articulaciones.³⁹

A pesar de que no presentaron explicación alguna para esta ocurrencia patológica, muchos nutricionistas clínicos han reportado que la artritis reumatoide y las enfermedades degenerativas de las articulaciones se revierten cuando se le da prioridad a la recuperación del tracto gastrointestinal y “síndrome del intestino permeable” (en el cual las proteínas que aún no han sido totalmente desintegradas cruzan la barrera mucosa y entran el torrente sanguíneo y los tejidos, donde son atacadas por el sistema inmune). Dado que los protocolos de sanación generalmente prohíben el consumo de alimentos antigénicos, los descubrimientos de Schwick y Hide podría llevar a algunos lectores a incluir a la gelatina en su ya-suficientemente-larga lista de alimentos a evitar.

Sin embargo, la gelatina es precisamente lo que los médicos del cambio de siglo recetaban, no solo para sanar desórdenes digestivos y la mucosa intestinal, sino también para todas las alergias. La gelatina incluso podía llegar a ser inyectada como plasma o sustituto de la sangre.⁴⁰ Más recientemente, John F. Prudden, médico y doctor en ciencia, descubrió que las dosis terapéuticas de cartílago (las cuales siempre contienen cantidades copiosas de prolina y glicina) mejoraron dramáticamente la artritis reumatoide, así como otras condiciones degenerativas de las articulaciones, y las enfermedades inflamatorias del intestino.⁴¹

Recientemente recibimos evidencias adicionales de un equipo de investigadores rusos. En un artículo en la revista Pathophysiology (Patofisiología), reportaron que la gelatina protegería la integridad de la mucosa gástrica, al menos en ratas de laboratorio sometidas a daños a la mucosa inducidos con etanol.⁴²

Asimismo, los médicos de antaño alguna vez supieron el valor de la gelatina en el tratamiento de la enfermedad celíaca. En el año 1924, un investigador llamado Haas determinó que, llevando una dieta baja en carbohidratos en que se administraban “leches” de gelatina en las comidas del medio día y de la tarde, los pacientes mostraron una respuesta “sorprendentemente buena, de manera casi uniforme, en un periodo de alrededor de diez años.”⁴³

Hoy en día muchas personas han resuelto sus problemas digestivos siguiendo las reglas de combinación de alimentos popularizadas en el libro bestseller Fit for Life (En forma para toda la vida), escrito por Harver y Marilyn Diamond (editorial Warner, 1985), el que fue inspirado por el trabajo del pionero en “higiene natural” Herbert Shelton. Aquí es particularmente pertinente la regla que nos advierte a no combinar alimentos proteicos con carbohidratos. La razón es que cada uno de ellos se digiere en distintos tiempos en nuestro tracto gastrointestinal, elevando las posibilidades de indigestión. Sin embargo, el Dr. Pottenger encontró que, si la gelatina se incluye como parte de la comida, su acción digestiva es distribuida entre toda la masa de alimentos y la digestión de todos los componentes se lleva a cabo sin contratiempos.⁴⁴

Una teoría más reciente que ha ayudado a la digestión de muchas personas es la que se presenta en el libro Eat Right 4 Your Type (Come adecuadamente según tu tipo) por Peter J. D’Adamo (Putnam, 1996). Sin embargo, los mismos granos que el Dr. D’Adamo encontró como problemáticos para personas con sangres de tipo O, son fácilmente digeridos si se remojan y luego se cocinan en un caldo rico en gelatina. Las personas con sangre tipo A -quienes normalmente carecen de las abundantes secreciones de ácido clorhídrico que son necesarias para la correcta digestión de las carnes -encuentran que las carnes son mucho más fáciles de digerir si se sirven con una salsa hecha a partir de caldo, cocida en un caldo gelatinoso o servida luego de tomar una taza de sopa correctamente preparada y, como hemos visto, la gelatina incluso podría incrementar su producción de ácido clorhídrico. Finalmente, la gelatina puede aliviar las reacciones alérgicas y sensibilidades que el Dr. D’Adamo ha relacionado con los tipos sanguíneos B y AB. Así, la gelatina no solo amplía las posibilidades dietéticas para cada tipo de sangre, sino que también es altamente beneficioso para parejas de diferentes tipos sanguíneos a quienes por supuesto les gustaría poder compartir la misma comida.⁴⁵

Hace cincuenta años Pottenger señaló una razón por la que las dietas de alimentos crudos pueden ser tan efectivas en revertir las enfermedades y contribuir al rejuvenecimiento. “La comida del humano en estado crudo consiste en gran parte de coloides hidrofílicos (afines con el agua). El calor de la cocina, por otro lado, precipita los coloides de nuestra dieta. Este cambio en el estado coloidal altera la capacidad de hidratación de nuestros alimentos de manera que interfiere con su habilidad para absorber los jugos digestivos”. Felizmente, para aquellos que prefieren su comida cocida, el Dr. Pottenger asimismo explicó que este inconveniente de la digestión podría ser remediado fácilmente añadiendo entre media y una onza de gelatina a una comida cocida de carne, papas, vegetales y frutas.⁴⁶

Edgar Cayce -el “Profeta del Sueño”, cuyas extraordinarias lecturas psíquicas ha menudo han anticipado la ciencia médica moderna por décadas- también tiene buenas cosas que decir sobre la gelatina y la digestión. En sus conferencias él recomienda que se consuma gelatina para facilitar la asimilación de vitaminas, para ayudar a las glándulas a funcionar mejor, y para optimizar la energía y la salud. Resalta el consejo de Cayce de consumir vegetales y ensaladas con gelatina.⁴⁷

La gelatina y el hígado

La investigación desde un inicio también ha indicado que el consumo de gelatina beneficia al hígado. Esto se explica en que el hígado utiliza al aminoácido glicina para las tareas de desintoxicación, y su habilidad de desintoxicar está limitada a la cantidad de glicina disponible. En el año 1935, el médico Reuben Ottenberg escribió en la revista Journal of the American Medical Association (Revista de la Asociación Médica de Estados Unidos): “Se ha sugerido que la administración de cantidades extra de proteínas que contengan una abundancia de glicina (como la gelatina) facilitará el trabajo en el hígado. Esto parece particularmente plausible dado el trabajo reciente de Quick, quien ha demostrado que la habilidad del hígado de llevar a cabo su síntesis protectora está limitada por la cantidad disponible de glicina.”

Ottenberg concluyó con la recomendación de que los pacientes con ictericia y otros problemas de hígado tomen de 5 a 10 gramos de gelatina al día ya sea en la forma de alimento o como un suplemento medicinal en polvo.⁴⁸

La gelatina y la salud de los huesos

Es interesante saber que Gotthonfer no encontró muchos estudios que respalden el rol de la gelatina en la salud de los huesos y las articulaciones, aunque sí encontró un estudio italiano de 1907 que estableció que las inyecciones de gelatina incrementaban el calcio en la sangre circulante, lo que a su vez demostró estimular la construcción de los huesos.⁴⁹

Sin embargo, los estudios recientes no respaldan este uso para la gelatina. Un estudio japonés reportó malnutrición proteica, disminución en masa ósea y fractura por osteoporosis: los ratones fueron alimentados por diez semanas con una dieta baja en proteína que contenía ya sea 10 por ciento de caseína o una combinación de 6 por ciento caseína y 4 por ciento gelatina. El contenido mineral de los huesos y la densidad mineral de los huesos del fémur fueron significativamente mayores en el grupo que recibió 6 por ciento caseína + 4 por ciento gelatinas. Los investigadores concluyeron que “estos resultados sugieren que la gelatina tiene efectos que influyen en la densidad mineral ósea y el peso corporal en casos de malnutrición proteica.”⁵⁰

Un estudio alemán de 1999 también probó la verdad del dicho “Man ist was man isst” (Eres lo que comes). Su estudio fue inspirado por los reportes de la influencia positiva de la gelatina en las enfermedades degenerativas del sistema músculo esquelético y la curiosidad sobre “el mecanismo terapéutico y las dinámicas de absorción”. Los ratones a los que administró hidrolizados radioactivos de gelatina fueron comparados con los ratones control a los que se administró prolina radioactiva. Los investigadores encontraron que el 95 por ciento de la gelatina fue absorbida dentro de las primeras 12 horas, y que la gelatina y prolina encontradas en los tejidos fue similar, excepto en el caso de los cartílagos: en el cartílago, la absorción y acumulación de la gelatina fue del doble. Esto sugiere un efecto benéfico de la gelatina en el metabolismo del cartílago que no ocurriría con la ingestión de solo prolina. Se concluyó que los resultados “demuestran que el hidrolizado de gelatina presenta absorción intestinal y acumulación en tejidos del cartílago, y sugieren un mecanismo potencial para los beneficios clínicos previamente observados de la gelatina administrada de manera oral”.⁵¹

En el año 2000, el Dr. Roland W. Moskowitz, de la Universidad Case Reserve, publicó los resultados de su revisión de la literatura sobre el hidrolizado de colágeno en el tratamiento de la osteoporosis y la osteoartritis. Él estaba particularmente impresionado con los estudios clínicos que sugerían que 10 gramos de colágeno hidrolizado de grado farmacológico diarios serían suficiente para reducir el dolor en pacientes con osteoartritis de la rodilla o cadera, y que la gelatina tenía una ventaja significativa en el tratamiento en comparación con el placebo. Para quienes padecían de los huesos, Moskowitz concluyó que los estudios del efecto de calcitonina (una hormona conocida por participar en el metabolismo del calcio y el fósforo con y sin una dieta rica en colágeno hidrolizado), mostró que la calcitonina más la gelatina inhibían la degradación del colágeno en los huesos mucho mejor que la calcitonina sola.⁵²

La gran pregunta es por qué tantos estudios de años pasados que muestran el poder de la gelatina han languidecido en la oscuridad. La explicación sencilla es que luego de los años 1930s, los fármacos fueron ampliamente prescritos para enfermedades que alguna vez solo se curaban con gelatina. Pero una explicación más completa es que muchos de los resultados de los estudios de aquellos años no pudieron replicarse. Al leer el compendio de Gotthoffer es evidente un científico hallaba que la gelatina ayuda a prevenir, por decir, la fatiga muscular, el siguiente encontraba algún otro beneficio, y el tercero no encontraba beneficio alguno. Lo mismo para la anemia, la ictericia, las úlceras, y otros males. Sin poder repetir y verificar los resultados, los científicos probablemente preferirían investigar otras sustancias, y aparentemente así nunca descubrieron el elemento clave por el cuál la gelatina en algunas ocasiones funcionaba bien y en otras no.

¿Por qué los estudios variaban tanto en sus resultados? La explicación más probable es que la sustancia descrita como “gelatina” no era consistente entre todos los estudios.

Las gelatinas más comerciales hoy en día son hechas exclusivamente de las pieles de cerdo o de res, y por tanto no incluyen ni cartílago ni huesos. Años atrás, sin embargo, algunas gelatinas comerciales eran hechas de mezclas misteriosas de cartílagos, huesos, piel y otras partes del animal que de lo contrario se desechaban. Todas estas combinaciones diferían en términos de sus características físicas y químicas, y en sus acciones fisiológicas. Gotthoffer reportó que incluso la goma de pegar era ofrecida en ocasiones como gelatina. Para complicar las cosas aún más, algunos de los estudios supuestamente de gelatina, eran llevados a cabo con el aminoácido glicina aislado.

Dadas las inconsistencias y los riesgos de la fabricación de la gelatina, no ha de sorprendernos que los estudios fueran inconsistentes. Si habláramos de utilizar gelatina hoy en día para beneficios terapéuticos, el producto de mayor calidad sería aquel que resulte de una preparación casera que incluya pieles, cartílago y huesos de res o pollo orgánico. Tal y como el Dr. Pottenger estaba habituado a decir: “Una olla sopera grande es el regalo más importante que una novia pudiera recibir.”⁵⁴

Cualquiera sea el tipo de gelatina que estemos usando, nunca debería cocinarse o recalentarse en el microondas. De acuerdo con una carta publicada en The Lancet, la utilización del microondas convierte la I-prolina en d-prolina. Ellos escriben: “La conversión de la forma trans a la forma cis podría ser peligrosa ya que cuando los aminoácidos cis son incorporados en péptidos y proteínas en lugar de sus isómeros trans, esto puede llevar a cambios estructurales, funcionales e inmunológicos.” También destacan que “la d-prolina es un neurotóxico y hemos reportado efectos nefrotóxicos y heptatotóxicos para este compuesto.”⁵⁵ En otras palabras, la gelatina en el caldo hecho en casa confiere beneficios maravillosos, pero si lo calientas en el microondas, se vuelve tóxico para el hígado, los riñones, y el sistema nervioso.

Otro estudio sugiere que la configuración-l y el tamaño molecular adecuado son ambos esenciales en los efectos benéficos de la l-prolina en la memoria y para la prevención de la depresión.⁵⁶ No existe razón para pensar que la prolina es el único amino sujeto a este tipo de destrucción, y es probable que otros aminos sean afectados de manera similar, sin embargo, los estudios han sido hechos en la prolina.

¿Te preocupan los posibles excesos de los aminoácidos prolina y glicina? Los humanos han demostrado una alta tolerancia tanto a la prolina como a la glicina sin efectos negativos. Cuando las personas desarrollan problemas atribuidos a un exceso de prolina, este es el resultado de un desorden genético, no el resultado de la alimentación o la suplementación. En estos pocos casos, el exceso de prolina causa un malfuncionamiento del sistema renal y del sistema nervioso central.⁵⁷ El exceso de glicina también puede atribuirse a un desorden genético, e indica un trastorno genético metabólico muy inusual que puede manifestarse como un retardo mental severo. A pesar de lo raro de su ocurrencia, debería ser evaluado en cualquier individuo que planea suplementarse en grandes dosis usando píldoras.⁵⁸

Gelatina, sí, pero con algo más

Históricamente, el consumo de gelatina ha sido causante de problemas de salud, pero prácticamente en todos los casos documentados los sujetos se alimentaron de cantidades excesivas de gelatina -porque su dieta era básicamente gelatina. Esto ocurrió de manera frecuente desde inicios hasta mediados del siglo 19 cuando las personas a cargo de hospitales, cocinas comunales y albergues trataron de economizar sirviendo gelatina en cada comida en la forma de caldos, galletas gelatinosas y otros alimentos a base de gelatina. Quienes critican el consumo de la gelatina suelen citar un estudio científico en que murieron perros luego de unas pocas semanas consumiendo una dieta de gelatina. Si bien es verdad que los perros murieron, Gotthoffer argumentó que “nadie consideró el hecho de que los perros se negaron a comer luego de unos pocos días comiendo solo gelatina.”⁵⁹

Debemos recordar, a su vez, que los aminoácidos en la gelatina, al igual que todos los aminoácidos, solo pueden ser utilizados debidamente cuando la dieta contiene suficientes activadores solubles en grasa -las vitaminas liposolubles A y D- que se encuentran exclusivamente en las grasas animales. Así que no titubees en poner crema de leche en tus sopas y salsas hechas a partir de caldo, e incluye otras fuentes de vitaminas A y D en tu dieta, como la mantequilla, las yemas de huevo y el aceite de hígado de bacalao.

Estos días nadie tiene la preocupación de estar comiendo cantidades excesivas de gelatina. Muchas personas, en cambio, tienen la preocupación de que su comida incluya algo de gelatina. Parte de la preocupación es la enfermedad encefalopatía espongiforme bovina (EEB) o “enfermedad de las vacas locas”, una enfermedad progresiva que ataca al cerebro del ganado bovino. El sitio web de una empresa declara que la gelatina hoy en día nunca incluye cerebro, y que todos los procesos que forman parte del procesamiento, como la extracción de la grasa, la desmineralización ácida, la purificación alcalina, el lavado, la filtración, el intercambio iónico y la esterilización, reducen las probabilidades de ocurrencia de EEB a menos de cero.⁶⁰ Va más allá del presente artículo discutir si esto es información honesta, un giro publicitario, o un poco de ambos. En el año 1992, como precaución ante la EEB, la FDA prohibió la importación a Estados Unidos de todo producto hecho de ganado bovino a partir de países donde ocurriera la EEB, incluyendo la gelatina. En 1997, sin embargo, la FDA levantó la prohibición para la gelatina debido a que a la fecha no se habían reportado casos que impliquen a la gelatina, ya sea comercial o casera, en la EEB ni en ninguna otra enfermedad neurológica.⁶¹

Miles de años de reportes históricos y varios cientos de años de estudios están en favor de la gelatina, los cuales sugieren que el caldo rico en gelatina es clave para convertir a una salud trémula y frágil en una salud buena y robusta. Como lo indica aquel proverbio de Sudamérica, “El buen caldo puede resucitar a los muertos.”⁶²

Anexos

Mejor que píldoras y pociones: caldo

Muchos estudios hoy confirman lo que nuestras abuelas sabían desde antes -el caldo hecho de huesos es una gran medicina, un tónico para los enfermos, un fortalecedor para los atletas, un facilitador de la digestión, un elixir sanador. Y a diferencia de las medicinas amargas, el caldo puede ser incorporado en deliciosas sopas, estofados y salsas. De hecho, el caldo es la base de todas las cocinas gourmet. “Sin caldo”, dijo Escoffier, “uno no puede hacer nada.”

El método básico es simple. Hervir huesos (pollo, pato, pavo, res, cordero, pescado, etc.) en agua con un chorrito de vinagre por una hora o dos. Si estas utilizando huesos de res o cordero, obtendrás un mejor color si primero pasas los huesos por el horno. Lleva el agua a hervor lentamente y espuma todo lo que aparece en la superficie. Añade una variedad de vegetales y hierbas y deja hervir por varias horas e incluso por toda la noche. Retira los huesos (tu perro los va a amar) y cuela los vegetales. Puedes usar el caldo tal y como está, o dejarlo enfriar para separar la grasa que se acumula en la superficie. (No hay nada malo con la grasa, es solo que los puristas de la cocina señalan que las mejores salsas se logran con caldo sin grasa.) El caldo puede conservarse en el refrigerador por varios días o en el congelador por varios meses.

Si tienes una olla lo suficientemente grande, puedes utilizar esqueletos enteros de aves o pescados, y los nudillos grandes de la res (abundantes en cartílago). Nuestro granjero local prepara caldo en una olla lo suficientemente grande para toda la cabeza de la res -el resultado es un caldo fantástico y gelatinoso.

El sustituto para el caldo, en cuanto al sabor, es el GMS, utilizado por los fabricantes de alimentos para alcanzar el sabor de la carne en sopas enlatadas y deshidratadas y en las imitaciones de salsas. El GMS es tóxico para el sistema nervioso, mientras que por el contrario el caldo tiene un efecto protector. Una de los cambios más importantes que puedes hacer para mejorar tu salud es utilizar caldo real y evitar las imitaciones artificiales.

Una receta para cartílagos fuertes, articulaciones flexibles y piel hermosa

Nuestros amigos en Australia, quienes promueven la “Optimal Diet” (Dieta óptima) desarrollada por el doctor polaco Jan Kwasniewski, nos enviaron esta receta para la salud de las articulaciones y los cartílagos, así como para tener una piel hermosa. Hierve una parte de piel de chancho por al menos tres horas hasta que quede muy suave. Consúmelo como tal, con hierbas, o pásalo por una moledora y añádelo a las comidas. Lo importante es el consumo regular -una cucharada o más diarias, junto con una dieta que contenga cantidades adecuadas de proteína animal y muchas grasas animales.

El tejido conectivo se regenera muy lentamente, así que este es un remedio que requiere un poco de paciencia, pero del que se han reportado resultados maravillosos, como la curación de articulaciones que estaban completamente rígidas y congeladas, y la desaparición gradual de la artritis. Lo mejor de todo es el cambio en la calidad de la piel: las arrugas se van suavizando e incluso llegan a desaparecer por completo.

REFERENCIAS

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Este articuló formo parte de “Wise Traditions in Food, Farming and the Healing Arts”, la revista trimestral de la Weston A. Price Foundation, en la edición de primavera de 2003.

Acerca de Kaayla Daniel

Kaayla T. Daniel, PhD, CCN, es conocida por desmentir mitos de nutrición. Daniel es una invitada popular en la radio y la televisión. La Dra. Daniel es la autora del libro “The Whole Soy Story: The Dark Side of America’s Favorite Health Food” (“La historia completa sobre la soya: el lado oscuro del alimento favorito de moda”).

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